29/05/2026
Czy wić bakteryjna to najbardziej niezwykły silnik świata🤔
Po wielu latach badań naukowcom udało się rozszyfrować zasady działania bakteryjnego silnika protonowego. To, w jaki sposób ta molekularna maszyna generuje moment obrotowy, pozostawało zagadką przez dziesięciolecia. Badania prowadzone w ostatnich latach, bazujące na wykorzystaniu wysokorozdzielczej mikroskopii krioelektronowej (krio-EM) oraz tomografii krioelektronowej (krio-ET), ujawniły mechanizmy napędu, montażu i regulacji tego układu na poziomie cząsteczkowym i atomowym. [1]
„Wić bakteryjna to duża białkowa nanomaszyna składająca się z ponad 30 różnych białek, z których każde występuje w kilku lub nawet kilkudziesięciu tysiącach kopii. Wić zbudowana jest z trzech części strukturalnych: korpusu działającego jak silnik obrotowy, spiralnej śruby napędowej oraz haczyka – uniwersalnego przegubu łączącego śrubę z motorem. Motor składa się z pierścienia wirnika i licznych elementów stojana otaczających wirnik; układ ten przekształca różnicę potencjału elektrochemicznego występującą po obu stronach błony komórkowej w pracę mechaniczną z niemal stuprocentową wydajnością. Maksymalna prędkość obrotowa zaobserwowana u wici wynosi 1700 obrotów na sekundę – znacznie więcej niż osiąga silnik wyścigowego samochodu Formuły 1”. [2]
Nanomaszyna ta stała się jeszcze bardziej znana dzięki pracom biochemika i zwolennika teorii inteligentnego projektu Michael Behe, który w książce 𝑪𝒛𝒂𝒓𝒏𝒂 𝒔𝒌𝒓𝒛𝒚𝒏𝒌𝒂 𝑫𝒂𝒓𝒘𝒊𝒏𝒂 argumentował, że struktura ta jest nieredukowalnie złożona – składa się bowiem z wielu wzajemnie dopasowanych części pełniących określoną funkcję. Usunięcie choćby jednego elementu powoduje, że cały układ przestaje działać poprawnie (książka dostępna jest w księgarni Fundacji En Arche👉 https://tiny.pl/78px2).
U podstawy silnika, zakotwiczonego w błonie komórkowej, znajduje się pierścień cytoplazmatyczny, zwany również pierścieniem C – struktura złożona z 34 identycznych białek. Na pierścieniu C osadzony jest stojan (stator), zbudowany z mniejszych kompleksów białkowych.
Każdy stojan składa się z dwóch centralnych białek MotB, wystających ze ściany komórkowej, oraz pięciu białek MotA, tworzących pięciokątny pierścień wokół pary białek MotB. Odkrycie geometrii stojana 5:2 rzuciło nowe światło na sposób generowania momentu obrotowego. Obecne modele sugerują, że rotacyjne zmiany konformacyjne w kompleksie MotA–MotB wprawiają w ruch pierścień C, a wraz z nim całą wić.
Pięciokątny układ MotA działa niczym molekularny mechanizm zapadkowy – każdy „przeskok” odpowiada obrotowi o około 36 stopni. Energia potrzebna do generowania momentu obrotowego dostarczana jest przez przepływ protonów (jonów wodoru), a u niektórych bakterii – jonów sodu.
Przez lata zagadką pozostawało to, w jaki sposób powstaje moment obrotowy. Obecnie wiadomo, że jest on rezultatem współdziałania trzech czynników: losowych ruchów termicznych cząsteczek białek, przepływu protonów przez odpowiednie kanały oraz strukturalnego kształtu samych białek.
Każde białko MotB zawiera konserwowaną resztę asparaginianową stanowiącą główne miejsce wiązania protonów. W stanie nieprotonowanym reszta ta ma ładunek ujemny, który wywołuje odpychanie elektrostatyczne z pobliskimi fragmentami podjednostek pierścienia MotA.
Gdy jedno z białek MotB wystaje poza błonę komórkową – do środowiska bogatego w protony – związanie dodatnio naładowanego protonu neutralizuje ujemny ładunek reszty asparaginianowej. Eliminuje to odpychanie elektrostatyczne i pozwala lokalnej strukturze przesunąć się do konfiguracji o niższej energii.
Pentamer MotA i dimer MotB tworzą asymetryczne, zazębiające się interfejsy. Interfejsy te posiadają „punkty styku”, które lepiej dopasowują się do siebie w określonych pozycjach.
Przyłączenie protonu do asparaginianu MotB zmienia kształt i właściwości elektrostatyczne jednego z dwóch miejsc sprzężenia białek MotB–MotA. Powoduje to, że niektóre kąty rotacji między pierścieniem MotA a nieruchomym MotB stają się bardziej stabilne energetycznie niż inne.
Ponieważ w stanie protonowanym bariera energetyczna jest niższa, pentamer MotA obraca się względem białka MotB o około 36 stopni zgodnie z ruchem wskazówek zegara. Po takim obrocie geometria układu ulega zmianie: proton związany wcześniej z resztą asparaginianową znajduje się teraz po stronie cytoplazmatycznej, co sprzyja jego odłączeniu od białka MotB i przepływowi do wnętrza cytoplazmy.
Mechanizm ten napędza pierścienie statora zgodnie z ruchem wskazówek zegara. W rezultacie pierścień C obraca się w przeciwnym kierunku – podobnie jak zazębiające się koła zębate – co umożliwia ruch komórki do przodu.
W świetle powyższego łatwiej zrozumieć opinię profesora biologii molekularnej i fizyki Uniwersytetu Harvarda, Howard Berg: „Ten mikroorganizm jest marzeniem nanotechnologa”. [3]
Przypisy:
1. N. Wolchover, What Physical ‘Life Force’ Turns Biology’s Wheels? Quanta Magazine 2026; https://www.quantamagazine.org/what-physical-life-force-turns-biologys-wheels-20260420/
2. K. Namba, A Proposed Gear Mechanism for Torque Generation in the Flagellar Motor, Nature Structural and Molecular Biology 2020, Vol. 27, s. 1004 [1004–1006].
3. Howard C. Berg, Motile Behavior of Bacteria, Physics Today January 2000, Vol. 53, No. 1, s. 24 [24-29].
